Impacts of some divalent cations on periplasmic nitrate reductase and dehydrogenase enzymes of Escherichia, Pseudomonas and Acinetobacter species

Revista Ambiente E Água

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ISSN: 1980993X
Editor Chefe: Nelson Wellausen Dias
Início Publicação: 31/07/2006
Periodicidade: Quadrimestral
Área de Estudo: Ciências Agrárias, Área de Estudo: Ciências Biológicas, Área de Estudo: Ciências Exatas, Área de Estudo: Engenharias, Área de Estudo: Multidisciplinar

Impacts of some divalent cations on periplasmic nitrate reductase and dehydrogenase enzymes of Escherichia, Pseudomonas and Acinetobacter species

Ano: 2008 | Volume: 3 | Número: 2
Autores: ORJI, J. C.; NWEKE, C. O.; NWABUEZE, R. N.; ANYAEGBU, B.; CHUKWU, J. C.; CHUKWUEKE, C. P.; NWANYANWU, C. E.
Autor Correspondente: ORJI, J. C | [email protected]

Palavras-chave: Periplasmic nitrate reductase; Dehydrogenase; Escherichia sp.; Pseudomonas sp.; Acinetobacter sp.; IC50; Hg2+; Cd2+ and Zn2+.

Resumos Cadastrados

Resumo Português:

Os impactos do Hg2+, Cd2+ e Zn2+ nas atividades de reductase do nitrato periplásmico (NAP) e dehidrogenase (DHA) de enzimas em três organismos isolados do solo e da interface sedimento-água foram analisados em estudos de cultura líquida. As atividades de NAP e DHA foram estimadas com o uso de formazan de trifenil formado depois de 4h de incubação a 28 ± 2oC. O Hg2+ inibiu a atividade da NAP completamente em Escherichia e Pseudomonasspp em todas as concentrações (0,2 – 1 mM) enquanto foram observadas inibições progressivas da atividade da NAP em Escherichia e Pseudomonas spp com concentrações crescentes de Zn2+ e Cd2+. Ambos os metais foram estimuladores da NAP em Acinetobactéria sp para 0.2 – 1 mM. Exceto pelo estímulo da atividade DHA pelo Zn2+ (0.2 – 1 mM) em Escherichia sp, Cd2+ (0.4 -1.0 mM) em Acinetobacter sp e (1.0 mM) em Pseudomonas sp, todos os metais progressivamente inibiram atividades de DHA nos três organismos. Em Escherichia sp, as atividades das duas enzimas foram negativamente correlacionadas quando em exposição ao Zn2+ (r = -0.91) e positivamente correlacionadas (r = >0.90) quando em exposição ao Cd2+ e Hg2+. Baseado em valores de IC50 dos metais para a DHA e enzimas NAP, os mais resistentes dos três organismos foram a Escherichia sp e Acinetobactéria SP, respectivamente. Quantitativamente, a NAP com seu valor mais baixo de IC50 do que a DHA foi uma medida de toxicidade mais sensível para Hg2+ em todos os organismos. A sensibilidade de enzimas metabólicas microbianas aos efeitos tóxicos de metais varia com o tipo de enzima, metal e com o microorganismo envolvido.



Resumo Inglês:

The impacts of Hg2+, Cd2+ and Zn2+ on the activities of periplasmic nitrate reductase (NAP) and dehydrogenase (DHA) enzymes of three organisms isolated from soil and sediment-water interface were analysed in liquid culture studies. NAP and DHA activities were estimated from nitrite and triphenyl formazan produced respectively after 4h incubation at 28 ± 2oC. Hg2+ completely inhibited NAP activity in Escherichia and Pseudomonas spp. at all the concentrations (0.2 – 1mM) while progressive inhibitions of NAP activity were observed in Escherichia and Pseudomonas spp. with increasing concentrations of Zn2+ and Cd2+. Both metals were stimulatory to NAP of Acinetobacter sp. at 0.2 – 1mM. Apart from stimulation of DHA activity by Zn2+ (0.2 – 1mM) in Escherichia sp., Cd2+ (0.4 -1.0mM) in Acinetobacter sp. and (1.0mM) in Pseudomonas sp., all the metals progressively inhibited DHA activities in the three organisms. In Escherichia sp., the activities of the two enzymes were negatively correlated on exposure to Zn2+ (r = -0.91) and positively correlated (r = >0.90) on exposure to Cd2+ and Hg2+. Based on IC50 values of the metals for the DHA and NAP enzymes, the most resistant of the three organisms were Escherichia sp. and Acinetobacter sp. respectively. Quantitatively, NAP with its lower IC50 values than DHA was a more sensitive toxicity measure for Hg2+ in all the organisms. The sensitivity of microbial metabolic enzymes to the toxic effects of metals varies with the type of enzyme, metal and the microorganism involved.